Normalny wariant białka, obecnie nazywany PrPc (c cellular, komórkowy), występuje głównie w komórkach nerwowych, którym prawdopodobnie pomaga w utrzymaniu normalnego funkcjonowania1. Jednak białkowy łańcuch PrP może zwinąć się w inną chorobotwórczą formę nazwaną PrPSc (Sc od scrapie choroby prionowej, która do niedawna była najpowszechniej badana). W odróżnieniu od „zdrowego” odpowiednika PrPSc wykazuje tendencję do skupiania się w trudno rozpuszczalne agregaty, odporne na wysoką temperaturę, promieniowanie i substancje chemiczne, śmiercionośne dla innych patogenów. Kilka minut gotowania niszczy liczne bakterie, wirusy i grzyby, ale nie PrPSc. Co więcej, cząsteczka ta powiela swoją strukturę przez przekształcanie normalnej cząsteczki białka prionowego w chorobotwórczą PrPSc może zainicjować zwinięcie się przestrzenne białka PrPc do formy PrPSc. Komórki mają naturalną zdolność rozkładania i usuwania białek o nieprawidłowej strukturze przestrzennej. Jeśli jednak nie nadążają z eliminowaniem PrPSc, forma ta gromadzi się, powodując rozpad komórek i powstanie charakterystycznego obrazu patologicznego.
Są to złogi białek i mikroskopijne ubytki w mózgu, którego struktura zaczyna przypominać gąbkę. Efektem jest pojawienie się objawów chorobowych. Choroby prionowe mogą atakować ludzi i zwierzęta na różne sposoby. Najczęściej mają postać sporadyczną, tzn. pojawiają się spontanicznie bez żadnego szczególnego powodu. Sporadyczna CJD jest najbardziej powszechną chorobą prionową u ludzi i rocznie zapada na nią jedna osoba na milion, zwykle w podeszłym wieku. Choroby prionowe mogą być również wynikiem mutacji w genie, który koduje białko prionowe; w wielu rodzinach zaobserwowano dziedziczenie CJD oraz dwóch innych zaburzeń: choroby GerstmannaSträussleraScheinkera i śmiertelnej bezsenności. Do dziś badacze odkryli ponad 30 różnych mutacji w genie kodującym białko PrP, które odpowiadają za dziedziczne formy różnych chorób prionowych. Wszystkie one są rzadkie, występują z częstością 1 na 10 min ludzi. Wreszcie choroba prionową może być wynikiem infekcji, na przykład wskutek zjedzenia wołowiny zakażonej chorobotwórczymi prionami.
ŚWIAT STANĄŁ wobec zagrożenia chorobą prionową u krów po wybuchu epidemii BSE, która zaczęła rujnować brytyjski przemysł hodowlany w połowie lat osiemdziesiątych. Prawdziwie nowatorskie koncepcje, które wyłoniły się z badań nad prionami, zmuszały naukowców i społeczeństwo do myślenia w sposób niestandardowy, co utrudniało walkę z epidemią. Badacze odkryli w końcu, że priony przenoszone są na bydło za pośrednictwem mączki mięsnokostnej, dodatku do paszy sporządzanego z fragmentów tusz owiec, bydła, świń i kurczaków. Stosowana w procesie przetwórczym wysoka temperatura niszczyła konwencjonalne patogeny, ale nie PrPSc, które pozostawało i mogło zakażać bydło. Jako że zainfekowane zwierzęta stawały się pożywieniem zdrowych, BSE zaczęło rozprzestrzeniać się w całej populacji bydła w Wielkiej Brytanii, osiągając w 1992 roku liczbę 37 280 rozpoznanych przypadków.